A fehérjék szerkezete [3D-s szemléltetés]

A fehérjék a kémia érettségi követelményeinek 3.7 pontját alkotják. Ennek fontos részét képezik a különböző szintű fehérje szerkezetek. 3-dimenziós modelleken tanulmányozva ezek az ismeretek sokkal könnyebben megérthetők.

A fehérjék aminosavakból peptidkötésekkel felépülő, igen változatos funkciókat betöltő természetes makromolekulák. Az élő szervezetekben a genetikai információ alapján a fehérjeszintézis összehangolt folyamatában keletkeznek.

A fehérjék szerkezetéről (struktúrájáról) röviden:

• Elsődleges szerkezet alatt az alkotó aminosavak sorrendjét,
• Másodlagos szerkezet alatt a konformációs “elemeket”,
• Harmadlagos szerkezet alatt a teljes térszerkezetet,
• Negyedleges szerkezet alatt a több polipeptid-egységből felépülő fehérjékben az alegységek kapcsolatát

értjük.

A különböző szintű struktúrák fenntartásában többféle kötőerő játszik szerepet. 

Emelt kémia érettségi online tanfolyam

Nézd meg és próbáld ki INGYENESEN a weboldal emelt kémia érettségi online felkészítő tanfolyamát!

Megnézem

Másodlagos szerkezeti elemek:

A következő két 3-dimenziós modell megtekintéséhez kattints a háromszög alakú Play-gombra az indításhoz! A modellek forgathatók, nagyíthatók az egér, vagy mobileszközön a szokásos érintési műveletekkel. Az “Opciók” menüből válthatsz a modell különböző nézetei között! A modellekhez narrációt is hallgathatsz, kattints a “Hang” gombra! Teljes képernyős mód is elérhető!

α-hélix:

β-redő, illetve β-lemez:

Tanulmányozd a fehérjék szerkezetét két konkrét molekulán:

Az alábbi két 3D-s modellen a lizozim és a hemoglobin molekula látható, amelyen a fehérjék szerkezetét jól megismerheted és megértheted. A modellek megtekintéséhez kattints/koppints az adott modell képére, néhány másodperc után betölt a modell! Ezután forgathatók, nagyíthatók az egér, vagy mobileszközön a szokásos érintési műveletekkel. A modellek alatti gombokra kattintva válthatsz a modell különböző nézetei között! A leírásban találsz bővebb infót, hogy melyik nézeten mit láthatsz, és mit érdemes szemügyre venni. Bármikor bekapcsolhatsz egy forgás animációt, illetve teljes képernyős nézetet is be tudsz kapcsolni!

A lizozim:

A lizozim egy viszonylag egyszerű, globuláris fehérje. Nagyon jól lehet tanulmányozni rajta a fehérjék szerkezetét.

Forrás: Protein Data Bank

Megtalálható élőlények különböző váladékaiban (könny, nyál, verejték stb.); illetve a tojásfehérjének is az egyik fő alkotója. Egy enzim, amely a Gram-pozitív baktériumok sejtfalán található szacharidok egyik glikozidos kötésének hidrolízisét “végzi” (katalizálja), roncsolva ezáltal a baktérium sejtfalát, ami a pusztulásához vezet. Vagyis egyfajta természetes antibiotikumként funkcionál.

A fehérjékhez viszonyítva nem számít túlzottan nagy/nehéz molekulának: az emlősök lizozimje 129 aminosavból áll, moláris tömege kb. 14500 g/mol.

A modellen az egyszerűség kedvéért a hidrogénatomok nincsenek ábrázolva, továbbá mindenféle kötés egyszeres kötéssel van jelölve.

Érdemes először különböző modell-típusokon a harmadlagos szerkezetét, vagyis a teljes térszerkezetét gyorsan szemügyre venned (alakja, kiterjedése stb.). A “Golyó és pálcika | Golyó | Pálcika” modellekben az atomok és a kötések a megfelelő elem gyakori színe szerint vannak feltüntetve: szén – sötétszürke, oxigén – piros, nitrogén – kék,  kén – sárga. A “Lánc” ábrázolás egy nagyon leegyszerűsített vonalként tünteti fel a polipeptid-láncot; kiegészíthető a “Q” aminosav-oldalláncok pálcikás ábrázolásával. Az Egyéb lehetőségek között érdemes megnézni a lánc két végét a “Láncvégek”-re kattintva.

A “Konformáció”-ra kattintva a fehérje másodlagos szerkezeti elemeit nézheted meg. Ekkor a molekulát egy szalag ábrázolja sematikusan. A szalag vastag, színes részei a szabályos részeket jelölik: ibolya színnel a hélixeket, sárga színnel a β-redőket. Fehér színnel és vékonyan ábrázolva az ezeket összekötő, viszonylag szabálytalan szakaszok láthatók.

Ahogy látod, a hélixek nagy része világosabb színnel van jelölve, ezek az α-hélixek. A kicsit sötétebb színűek egy ritkább, más típusú hélixet jelölnek (kémia érettségin nem kell tudni róla). Jól megfigyelhető, hogy a három β-redő egymás mellé van rendeződve a molekulában, ezáltal egy β-lemezt alkotnak (a hidrogén-kötések miatt így stabilizálódnak a redők). Jellegzetes motívumok még az összekötő szakaszokon található úgynevezett hurkok, a “(+Hurkok)”-ra kattintva ezeket kékre színezve is megfigyelheted.

Az “Aminosav-szekvencia”-ra kattintva egy Lánc-ábrázolásban különböző színűre festve az egyes aminosavak láthatók, ez a fehérje elsődleges szerkezete.

Kötőerők

A fehérjék harmadlagos (és negyedleges) szerkezetének fenntartásában különböző kötőerők játszanak szerepet. Ezek a kötőerők mind elsőrendű-, mind másodrendű kötések is lehetnek. Ilyen kötőerő pl. a kovalens kötésű úgynevezett diszulfid-híd: “S–S hidak”. Ilyen kötés a cisztein aminosav-oldalláncok -SH (tiol) csoportja között alakulhat ki, ha térben egymáshoz megfelelően közel kerülnek.

Az erősen savas és erősen bázikus oldalláncok között – szintén megfelelő térbeli közelség esetén – ionkötés alakulhat ki: “Ionkötések”. A kötésben résztvevő nitrogén- és oxigénatomok kiemelve, és a töltésükkel együtt feltüntetve látszanak.

A másodlagos kötőerők közül nagyon fontosak a hidrogénkötések: “Hidrogénkötések” – szaggatott zöld vonalak. Hidrogénkötések nem csak az oldalláncok között, hanem a peptid “gerincében” található amidcsoportok között is kialakulhatnak. Az amidcsoportok közötti hidrogénkötések főleg a konformáció, vagyis a másodlagos szerkezet, az oldalláncok közöttiek főleg a harmadlagos szerkezet fenntartásában játszanak szerepet.

A fehérjék természetes közegükben általában vizes oldatban fordulnak elő (pl. a sejtekben). Mivel számos apoláris/hidrofób jellegű oldallánc is található a fehérjékben, ezért kialakulhat ezek között úgynevezett hidrofób-kölcsönhatás. Ez valami olyasmi, mint a diszperziós kölcsönhatás, csak vizes oldatban (kémia érettségin nem követelmény az ismerete). Ilyen kölcsönhatásban az apoláris oldalláncok egymáshoz közel kerülve, majd a molekula “belseje” felé fordulva kiszorítják a közöttük lévő vízmolekulákat. (Ilyesmi történik az amfipatikus – pl. szappan – molekulák vizes oldatában is: a folyadék belsejében az apoláris “farkai” a molekuláknak egymás felé fordulnak, és micella jön létre.). Egy lehetséges hidrofób-kölcsönhatást nézhetsz meg a “Hidrofób kölcsönhatás”-ra kattintva. Ekkor egy Leucin és egy Valin aminosav apoláris oldalláncai között fellépő hidrofób-kölcsönhatást látsz kiemelve.

Általánosan is elmondható, hogy egy fehérjemolekula apoláris részei főleg a molekula “belseje” felé, a poláris és ionos részek főleg a molekula “felszíne” felé (ahol a víz van) rendeződnek. Ezt megfigyelheted “Hidrofób/Hidrofil”-re kattintva egy térkitöltéses modellen: a rózsaszín részek a poláris/ionos oldalláncú aminosavak, a fehérek az apoláris oldalláncúak.

A hemoglobin:

A hemoglobin egy elég közismert fehérje, tökéletes példája a negyedleges szerkezettel is rendelkező fehérjéknek.

Forrás: Protein Data Bank

A hemoglobin a vörösvértestekben megtalálható, a légzés folyamatában kulcsfontosságú szerepet játszó fehérje. Neve is jól mutatja, hogy egy globuláris fehérje. Egy szállító/transzport fehérje. Oxigént szállít a tüdőtől a sejtekig, és szén-dioxidot a sejtektől a tüdőig. A fehérje 4 alegységből (polipeptid-láncból) áll, mind a 4 alegység (globinok) szoros kapcsolatban áll egy nem fehérje típusú (kis) molekulával: a hem nevű vegyülettel. Ez utóbbi porfirin-vázas vegyületnek a közepén található egy vas(II)-ion, utóbbival képez komplexet az oxigénmolekula (reverzibilis kötés).

A modellen a hemoglobin éppen oxigént szállít, mind a négy hem-hez kötődik egy-egy oxigénmolekula. A modell az egyszerűség kedvéért nem ábrázolja a hidrogénatomokat, illetve a vas(II)-ionok koordinatív-, illetve az oxigén-molekulák kettős kötésein kívül minden más kötést egyszeres kötés jelöl.

Háromféle modellen különböző séma szerint színezve tekintheted meg a fehérjét. “A”-Alegység szerint színezve jól látszik a négy globin molekula/alegység. A hem- és az oxigén molekulák mindig az elem “E” alapján vannak színezve, opcionálisan minden nézetben elrejthetők. Pálcika modellen az oxigén molekula térkitöltéssel van ábrázolva. Lánc ábrázolásban az alegységeket aminosav-szekvencia szerint is színezheted: “Sz”.

A “Sematikus konformáció”-ra kattintva szalagosan ábrázolva nézheted meg a molekulát. Jól látszik, hogy főleg α-hélixek, és rövidebb összekötő szakaszok jellemzik a másodlagos szerkezetet. β-redők a hemoglobinban nincsenek.

A több alegységből/peptidláncból álló fehérjék esetében – mint amilyen a hemoglobin is – a negyedleges szerkezet, vagyis az alegységek közötti kapcsolat fenntartásában szintén a lizozimnál is megfigyelt kötőerők játszanak szerepet.

(A hemoglobinban egyébként nincsenek diszulfid hidak, de minden más megismert kötés típus igen).